Persönlicher Status und Werkzeuge

Wissenschaftliche Laufbahn und Forschungsgebiete

Das Forschungsinteresse von Prof. Langosch (*1958) konzentriert sich auf Struktur- und Funktionsbeziehungen integraler Membranproteine. Im Vordergrund steht dabei die Frage, wie die Interaktion und Dynamik membrandurchspannender Proteindomänen biologische Prozesse regulieren, z.B. die Membranfusion bei der Neurotransmitterausschüttung und die Intramembranproteolyse.

Nach einer einschlägigen Berufsausbildung durchlief er ein Chemiestudium an der FH Aalen, erwarb einen M.S. in Biochemie in Baton Rouge, USA, promovierte in Biologie an der Universität Heidelberg und habilitierte sich an der Universität Frankfurt. Er führte als Heisenberg-Stipendiat die Nachwuchsgruppe „Strukturelle Neurobiologie“ an der Universität Heidelberg. Seit 2001 ist Prof. Langosch Lehrstuhlinhaber an der TUM. Eine Gastprofessur führte ihn an die University of California, Irvine.

Wichtigste Auszeichnungen

  • Heisenberg-Stipendium der DFG (1995)
  • Doktorandenstipendium des Fonds der Chemischen Industrie (1986)
  • Fulbright Exchange Fellowship (1984)

Schlüsselpublikationen (alle Publikationen)

Poschner  BC, Quint S et al.: “Sequence-specific conformational dynamics of model transmembrane domains determines their membrane fusogenic function”. J. Mol. Biol. 2009; 386: 733-741.

Abstract

Langosch DL,  Brosig B et al.: “Dimerisation of the glycophorin A transmembrane segment in membranes probed with the ToxR transcription activator”. J. Mol. Biol. 1996; 263: 525-530.

Abstract

Langosch D and Heringa J: “Interaction of transmembrane helices by a knobs-into-holes packing characteristic of soluble coiled coils”. Proteins Struct. Funct. Genet. 1998; 31: 150-159

Abstract

Langosch DJ, Crane M et al.: “Peptide mimics of SNARE transmembrane segments drive membrane fusion depending on their conformational plasticity”.  J. Mol. Biol. 2001; 311: 709-721.

Abstract

Hofmann M, Weise WK et al.: “De novo design of conformationally flexible transmembrane peptides driving membrane fusion”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA; 2004; 101: 14776-14781.

Abstract