Prof. Dr. Franz Hagn
Professur
Kontakt
Wissenschaftliche Laufbahn und Forschungsgebiete
Prof. Hagns (*1977) Forschungsgebiet ist die magnetische Kernresonanz-Spektroskopie (NMR) an Membranproteinen. Diese Proteinklasse vermittelt die Signalweiterleitung und den Transfer von Proteinen und Metaboliten durch biologische Membranen. Die Entwicklung und Etablierung von neuartigen Membransystemen zum Studium der Struktur, Dynamik und Interaktion von Membranproteinen ist dabei essentiell, um biologisch interessante Systeme, wie mitochondriale Membranproteine, G-Protein gekoppelte Rezeptoren (GPCRs) und deren G-Proteine zu verstehen. Diese stehen in Verbindung mit Stoffwechselerkrankungen, neurologischen Krankheiten und Krebs.
Prof. Hagn studierte Biochemie in Bayreuth und Stockholm und promovierte an der TUM über strukturelle Studien an Molekularen Chaperonen, Tumorsuppressoren und Spinnenseiden-Proteinen. Nach einer kurzen Zeit als Postdoc an der TUM wechselte er 2010 an die Harvard Medical School und arbeitete an neuartigen Membransystemen zum Studium von Membranproteinen mit NMR. Seit Herbst 2014 ist er Rudolf-Mößbauer Tenure Track Assistant Professor am TUM Institute for Advanced Study, und seit 2015 Juniorgruppenleiter am Institut für Strukturbiologie am Helmholtz Zentrum München.
Wichtigste Auszeichnungen
- Helmholtz Young Investigators‘ Group (2015)
- Arnold Sommerfeld Preis der Bayerischen Akademie der Wissenschaften (2012)
- Friedrich-Weygand Preis des Max Bergmann Kreises für Peptidchemie (2011)
- Hans-Fischer Gedächtnispreis der Hans-Fischer Gesellschaft (2011)
- Human Frontier Science Program Long-Term Fellowship (2011)
Schlüsselpublikationen (alle Publikationen)
Miehling J, Goricanec D, and Hagn F: “A split-intein-based method for the efficient production of circularized nanodiscs for structural studies of membrane proteins”. ChemBioChem. 2018; 19(18): 1927-1933.
AbstractGoricanec D, Stehle R, Egloff P, Grigoriu S, Plückthun A, Wagner G and Hagn F: ”Conformational dynamics of a G-protein alpha subunit is tightly regulated by nucleotide binding”. Proc Natl Acad Sci USA. 2016; 113(26): E3629–E3638.
AbstractHagn F, Etzkorn M, Raschle T, Wagner G: „Optimized phospholipid bilayer nanodiscs facilitate high-resolution structure determination of membrane proteins". J. Am. Chem. Soc. 2013; 135(5): 1919-1925.
AbstractHagn F, Lagleder S, Retzlaff M, Rohrberg J, Demmer O, Richter K, Buchner J, Kessler H: "Structural analysis of the interaction between Hsp90 and the tumor suppressor protein p53". Nat. Struc. Mol. Biol. 2011; 18(10): 1086-1093.
AbstractHagn F, Eisoldt L, Hardy JG, Vendrely C, Coles M, Scheibel T, Kessler H: "A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly". Nature. 2010; 465(7295): 239-242.
Abstract